Научная электронная библиотека
Монографии, изданные в издательстве Российской Академии Естествознания
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Алексеева Л.И., Беневоленская Л.И., Насонов Е.Л. Структум (хондроитинсульфат) – новое средство для лечения остеоартроза // Терапевтический архив. – 1995. – № 5. – С. 25-30.
2. Алексеенко Л.П. Современные методы в биохимии. – М.: Медицина, 1968. – т. 2. – 112 с.
3. Антипова Л.В., Глотова И.А. Получение коллагеновых субстанций на основе ферментативной обработки вторичного сырья мясной промышленности // Известия вузов. Пищевая технология. – 2000. – № 5-6. – С. 17-21.
4. А. с. № . 192437. Препарат для обработки ран / Conecka Z. – 1984
5. Бассейновые нормы отходов, потерь, выхода готовой продукции и расхода сырья при производстве мороженой продукции из рыб Дальнего Востока. – М.: Государственный комитет Российской Федерации по Рыболовству, 2003 г. – 70 с.
6. Беленький Б.Г., Ганкина Э.С., Мальцев В.Г. Капиллярная жидкостная хроматография. – Л.: Наука, 1987. – с. 172-178.
7. Березовская И.В. Классификация химических веществ по параметрам острой токсичности при парентеральных способах введения // Химический фармацевтический журнал. – 1978. – Т. 37, № 3. – С. 32-34.
8. Воли А. Тучные клетки – виновники артрита (перевод к.м.н. Т. Акимова) (стр. 245-255) в кн. Наука и человечество «Доступно и точно о главном в мировой науке». Международный ежегодник – М.: Знание, 1991. – С. 400.
9. Волошина (Белая) О.В., Палагина М.В., Набокова А.А., Черкасова С.А., Ростовская М.Ф., Приходько Ю.В. Концентрат рыбный белковый для профилактики и лечения остеопороза // Рыбная промышленность. – 2005. – № 3. – С. 46-48.
10. Давидович В.В. Биотехнология биологически активной добавки к пище «Моллюскам»: Дис. канд. техн. наук / ФГУП «ТИНРО-центр». – Владивосток, 2005. – 166 с.
11. Данилевская Н.В., Николаев А.А. Хондропротекторы и их использование в ветеринарии // Ветеринар. – 2002. – № 3. – С. 45-49.
12. Дарбре А. Аналитические методы. – В кн.: Практическая химия белка. Пер. с англ. / Под ред. А. Дарбре. – М.: Мир, 1989. – С. 243-333.
13. Демина Н.С., Лысенко С.В. Коллагенолитические ферменты, синтезируемые микроорганизмами (обзор) // Микробиология. – 1996. – Т. 65, вып. 3. – С. 293-304.
14. Заявка РФ № 95110213/14. Способ получения пористого коллагенсодержащего материала / Подорожко Е.А., Кулакова В.К., Курская Е.А., Лозинский В.И. //БИ, 1995.
15. Заявка РФ № 97116345/14 Препарат, стимулирующий хондрогенез, Стимбон-3 и способ его получения / Десятниченко К.С., Лунева С.Н., Ларионов А.А. Опубликовано 10.08.99.
16. Заявка FR № 2597501 Способ получения коллагена / Tayot J., 1987.
17. Заявка JP № 62-77327 Способ получения порошка из кожи / Уэно, 1987.
18. Заявка. WO № . 98/44929 Препарат, содержащий гидролизованный коллаген и глюкозамин для лечения артроза/ Myiers Andrew E. // Опубликовано ИСМ № 7, 2001, c. 7.
19. Заявка. WO № 9836760 Ингибиторы и активаторы ангиогенеза из хряща акулы/ Slim G., Davis P., Je He, Xu Bei // Опубликовано ИСМ № 16, 1999, с. 47.
20. Заявка. WO № 9945798 Способ получения состава на основе биоорганического кальция и питательная добавка, содержащая состав / Song Juntong, Yuan Xigui // Опубликовано ИСМ № 9, 2000
21. Иванкин А.Н., Васюков С.Е., Панов В.П. Получение, свойства и применение хондроитинсульфатов (обзор) // Химико-фармацевтический журнал. – 1984. – № 3. – С. 192–202.
22. Иванкин А.Н., Неклюдов А. Д. Получение гепарина и хондроитинсульфата из животной ткани ионообменным методом // Прикладная биохимия и микробиология. – 1998. – № 6. – С. 692–697.
23. Иванкин А.Н., Неклюдов А.Д., Кудряшов Л.С., Калинова Ю.Е., Тележкин В.В., Герман А.Б. Влияние коллагеназной активности фермента из гепатопанкреаса краба на биохимическое состояние объектов животного происхождения // Хранение и переработка сельхозсырья. – 2001. – № 1. – С. 28-32.
24. Игнатова Е.Ю., Гуров А.Н. Принципы извлечения и очистки гиалуроновой кислоты (обзор) // Химический фармацевтический журнал. – 1990. – Т. 24, № 3. – С. 42-46.
25. Исачкова Л.М., Тимченко Н.Ф., Сомов Г.П. Модель инфекционно-аллергического псевдотуберкулезного артрита у кроликов // Архив. – 1984. – № 5. – С. 69-74.
26. Канунго М. Биохимия старения. – М.: Мир, 1982. – с. 136–166.
27. Кизеветтер И.В. Биохимия сырья водного происхождения. – М.: Изд-во «Пищевая пром-ть», 1973. – 423 с.
28. Киселев В.И., Мрочков К.А. Биохимический состав коллагенсодержащего сырья // В книге Сафронова Т.М. Аминосахара промысловых видов рыб и беспозвоночных и их роль в формировании качества продукции. – М.: Пищевая пром-ть, 1980. – 112 с.
29. Клычкова (Суховерхова) Г.Ю., Пивненко Т.Н. Ингибиторная активность хрящевой ткани акул и ее изменение под действием ферментативного гидролиза // Известия ТИНРО. – 2001. – Т. 129. – С. 74-81.
30. Клычкова (Суховерхова) Г.Ю., Пивненко Т.Н., Ковалев Н.Н. Эпштейн Л.М. Состав и биологическая активность хрящевой ткани гидробионтов // Известия ТИНРО. – 2003. – Т. 133. – С. 325-332
31. Ковековдова Л. Т., Симоконь М.В. Микроэлементный состав промысловых головоногих моллюсков: кальмаров и осьминога // Известия ТИНРО. – 1999. – Т. 125. – С. 9–13.
32. Козырева О.Б. Исследование физико-химических свойств покровных тканей головоногих моллюсков // Известия ТИНРО. – 1999. – Т. 125. – С. 80–84.
33. Косягин Д.В. Аминокислотный состав белка протеогликанов суставного хряща человека в норме и при патологии // Украинский биохимический журнал. – 1984. – Т. 56, № 5. – С. 549–551.
34. Кочетков Н.К. Методы химии углеводов. – М.: Изд. «Мир’», 1967. – 268 с.
35. Ленинджер А. Биохимия. – М: Изд-во «Мир», 1974. – 957 с.
36. Луценко С.В., Киселев С.М, Северин С.Е. Молекулярные механизмы опухолевого ангиогенеза (обзор) // Биохимия. – 2003. – Т. 68, вып. 3. – С. 349-365.
37. Максименко А.В., Тищенко Е.Г., Голубых В.Л. Антитромботическое действие производных каталазы и хондроитинсульфата при артериальном поражении у крыс // Вопросы медицинской химии. – 1999. – Т. 45, № 6. – С. 48-51
38. Максименко А.В., Тищенко Е.Г., Голубых В.Л. Антитромботическая активность комплексов супероксидисмутазы с хондроитинсульфата при артериальном поражении у крыс // Вопросы медицинской химии. – 1999. – Т. 45, № 6. – С. 52-57.
39. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. – М.: Мир, 1993. – 453 с.
40. Методические рекомендации 2.3.1.1915-04 Рекомендуемые уровни потребления пищевых и биологически активных веществ. – М, 2004. – С. 37.
41. Мударисова Р.Х., Зимина Н.П., Глухов Е.А., Басченко И.А., Давыдова В.А., Зарудий Ф.А, Монаков Ю.Б. Состав и фармакологическая активность хондроитинсульфата, полученного из трахей северного оленя // Химический фармацевтический журнал. – 1997. – № 2. – С. 25-27.
42. Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах. – М.: Мир, 1984. – 171 с.
43. Неклюдов А. Д. Пищевые волокна животного происхождения. Коллаген и его фракции как необходимые компоненты новых и эффективных пищевых продуктов // Прикладная биохимия и микробиология. – 2003. – Т. 39, № 3. – С. 261-272
44. Павлов С.А., Чернов Н.В., Шестакова И.С., Касьянова А.А. Химия и физика высокомолекулярных соединений в производстве искусственной кожи, кожи и меха – М.: Изд-во «Легкая индустрия», 1966. – 485 с.
45. Павлова В.Н., Копьева Т.Н., Павлов Г.Г. Хрящ. – М.: Медицина, 1988. – 210 с.
46. Палагина М.В., Волошина (Белая) О.В., Набокова А.А., Приходько Ю.В., Ростовская М.Ф. Продукты функционального питания на основе вторичного сырья рыбопереработки // Рыбная промышленность. –2005. – № 1. – С. 28-30.
47. Пат. РФ 2077328 Вещество для стимуляции пролиферации эндотелия роговицы человека // БИ 1997, № 11
48. Пат. РФ 2092156 Раствор для стимуляции репарации кожи «коллагель» // БИ 1997, № 28,
49. Пат. РФ 2096966 Способ подготовки коллагенсодержащего сырья для производства колбасной оболочки / Антипова Л.В., Глотова И.А. // БИ, 1997, № 33, с. 34.
50. Пат. РФ 2082416 Способ получения комплексного препарата, содержащего мукополисахариды и коллаген из животного сырья / Аршинова Т.В., Рыкова В.И., Кучумова Л.Я., Сидоркина О.М. // БИ, № 18, 1997.
51. Пат. РФ 2157695, Экстракты хрящей акулы, способ их получения и применения / Дюпон Э., Бразо П., Жюно К., Даниель Х. // БИ 2000, № 10.
52. Пат. РФ 2153812 Кормовая добавка для сельскохозяйственных животных / Тимошенко Н.В. и др. // БИ, 2000, № 22, с. 316.
53. Пат. РФ 2181292 Экстракты акульего хряща, обладающие противоколлагенолитическим, противовоспалительным, антиангиогенным и противоопухолевым действием, способ получения, способы применения и содержащие их композиции / Эрик Дюпон (СА), Поль Бразо (СА), Кристина Жюно (СА), Даниель Х. Мас (FR), Кенкет Маренус (US). Дата начала действия патента 07.08.1996. Опубл. 20.04.2002; БИ 2003, № 36.
54. Пат. РФ 2161002 Пищевой общеукрепляющий лечебнопрофилактический продукт из хрящевой ткани акул и способ его получения / Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Позднякова Ю.М., Ковалев Н.Н., Гажа А.К., Апанасевич В.И., Беседнова Н.Н. – Заявлено 30.07.1999; Опубл. 27.12.2000 //БИ 2000, № 36
55. Пат. РФ 2162331 Способ получения сульфатированных гликозаминогликанов. Панасюк А.Ф., Иванов С.Ю., Ларионов Е.В.,Левин В.О., Саващук Д.А. // БИ 2001, № 1.
56. Пат. РФ 2201757 Средство профилактики и лечения дегенеративно-дистрофических изменений суставов и способ его получения / Десятниченко К.С., Матвеева Е.Л., Талашова И.А. // Опубл. ИСМ, 2003, № 8, с. 23.
57. Пат РФ 2250047 Пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани гидробионтов и способ его получения / Пивненко Т.Н, Клычкова (Суховерхова) Г.Ю., Ковалев Н.Н. Эпштейн Л.М., Музалева О.Ю., Бочаров Л.Н., Блинов Ю.Г. // Б И 2005, № 11.
58. Пат. РФ 2156132 Экстракты акульего хряща, обладающие антиангиогенной активностью и оказывающие влияние на регенерацию опухоли, способы их получения / Дюпон Э., Бразо Б., Жюно (США) // Опубликовано БИ № 26, 2000, С. 241
59. Пат. РФ № 2250047 Пищевой общеукрепляющий продукт из хрящевой ткани гидробионтов и способ его получения // Пивненко Т.Н., Клычкова Г.Ю., Эпштейн Л.М., Ковалев Н.Н., Музалева О.Ю., Бочаров Л.Н., Блинов Ю.Г. – 2003.
60. Пат US 4822607 Способ получения хрящевого препарата / Ballassa et al., 1989
61. Пат. US 6083933 Лечение циститоподобных симптомов с использованием хондроитинсульфата / Sungtack S. // Опубликовано ИСМ 2001, № 13
62. Патент US 6025327. Способ получения препарата для активации репаративного остеогенеза / Соловьев М. М., Владимирова Л. Г., Чечеткина Е. В. // Опубликовано БИ, 1998.
63. Пат.US 5856446 Способ лечения ревматоидного артрита низкой дозой коллагена типа II / Weiner H. L., Hafler D. A.., Trentham D. E. // Опубликовано ИСМ 2000, № 1.
64. Пат. № 233785. (ГДР) Способ получения гемостатика из коллагена шкур животных / Biedermann M , 1986.
65. Пат. US 4216204. Препарат для лечения ожогов / Grammert S., 1984.
66. Пат. Sh 2094999 (Швеция) Способ получения коллагена/ Шеландер Э. , 1993
67. Пат. US 6149946 Способ и продукт с использованием хорды осетровых рыб для облегчения симптомов артрита / Aoyagi S., Demichele S. // Опубликовано ИСМ № 22, 2001.
68. Пат. US 6423347 Способ и продукт с использованием хорды осетровых рыб для облегчения симптомов артрита / Aoyagi S., Demichele S.// Опубликовано ИСМ № 14, 2003, с. 69.
69. Пат. WO 69444 Применение гликозаминогликанов с М. м. 2400 для лечения старческого слабоумия / Cornelli U., DeAmbrosi L. // Опубликовано ИСМ 2001, № 22.
70. Пат. WO 9605851 Применение безвкусного гидролизованного коллагена и содержащий его агент // Опубликовано ИСМ 1997, № 1
71. Пат WО 96/23512 Extracts of shark cartilage, process of production and uses thereof / Dupont E., Juneau K., Maes D., Marenus K., 1996.
72. Пилат Т.Л., Иванов А.А. Биологически активные добавки к пище (теория, производство, применение). – М.: Авваллон, 2002. – 710 с.
73. Петров К.П. Методы биохимии растительных продуктов. – Киев: Изд-во «Высшая школа», 1978. – 224 с.
74. Поттс Д., Свэби С. Акулы. – М.: ООО «Изд-во Астрель», ООО «Изд-во АСТ», 2002. – 255 с.
75. Прозоровский В.В., Прозоровская М.П., Демченко В.М. Экспресс-метод определения средней смертельной (или средней эффективной) дозы и ее ошибки // Фармакология и токсикология. – 1978. – № 4. – С. 497-502.
76. Риггз Б.Л., Мелтон Л. Дж. Остеопороз. Пер с англ. М. – СПб.: ЗАО «Изд-во БИНОМ», «Невский диалект», 2000. – 560 с.
77. Руководство по экспериментальному (доклиническому) изучению новых фармакологических веществ. – М., 2000. – 398 с.
78. Рудаков О.Б., Полянский К.К. Современная жидкостная хроматография углеводов // Молочная промышленность. – 1999. – № 4. – С. 25–27.
79. Руденко В.Г. Хондропротекторы – основа конструктивной терапии заболеваний суставов // Медфарм Холдинг www.healthua.com, 2005.
80. Сафронова Т.М. Аминосахара промысловых видов рыб и беспозвоночных и их роль в формировании качества продукции. – М.: Пищевая пром-ть, 1980. – 112 с.
81. Серов В.В., Шехтер А.Б. Соединительная ткань. – М.: Медицина, 1981.– 312 с.
82. Слуцкая Т.Н. Сравнительная характеристика сушеных трепанга и кукумарии // Сборник «Исследования по технологии рыбных продуктов», 1972. – вып. 3. – С. 139–146.
83. Слуцкий Л.И. Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани. – Л.: Изд-во «Медицина», 1969. – 377 с.
84. Слуцкий Л.И. Современные представления о коллагеновых компонентах хрящевой ткани: обзор // Вопросы медицинской химии. – 1985. – Т.31. – С. 10–17.
85. Соловьева Н.И. Основные металлопротеиназы соединительнотканного матрикса // Биоорганическая химия. – 1994. – Т. 20, № 2. – С. 143–152.
86. Соловьева Н.И. Матриксные металлопротеиназы и их биологические функции: обзор // Биоорганическая химия. – 1998. – Т. 24, № 4. – С. 245–255.
87. Соловьева Н.И., Винокурова С.В., Дилакян Э.А., Гуреева Т.А., Журбицкая В.А., Балаевская Т.О. Коллагеназы I и IV типов и их эндогенные регуляторы в иммортализованных и трансформированных фибробластах // Вопросы медицинской химии. – 2001. – Т. 24, № 1 – С. 143–148.
88. Сомов Г.П., Покровский В.И., Беседнова Н.Н., Антоненко Ф.Ф. Псевдотуберкулез. – М.: Медицина, 2001 – 356 с.
89. Степаненко Б.Н. Химия и биохимия углеводов (полисахариды). – М.: Высшая школа, 1978. – 256 с.
90. Стыскин Е.Л., Ициксон Л.Б., Брауде Е.В. Практическая высокоэффективная жидкостная хроматография. – М.: Химия, 1986. – 288 с.
91. Суховерхова Г.Ю. Биохимическая характеристика хрящевой ткани гидробионтов и технология БАД к пище. 2006. Автореф. дис.… канд. тех. наук – Владивосток, – 23 с.
92. Тишин В.Е. Использование акул для пищевых, кормовых и технических целей. – М.: ВНИРО, 1969. – 106 с.
93. Шитов Г.Г. Новые подходы к созданию лекарственных средств с хондропротекторными свойствами // Вестник Российской АМН. – 1992. – № 5. – С. 26-30.
94. Шлянкевич М. Акульи хрящи – еще одна легенда // «Вместе против рака». – 2000. – № 2. – С. 22–25.
95. Хасигов П.З., Подобед О.В., Кцоева С.А., Гатагонова Т.М., Грачев С.В., Шишкин С.С. Березов Т.Т. Металлопротеиназы матрикса нормальных тканей человека: обзор // Биохимии. – 2001. – Т. 66, вып. 2. – С. 167–179.
96. Хелминен Х.Ю., Сээмэнен А.М., Кивиранта И., Юрвелин Ю. Секреты суставного хряща. в книге Наука и человечество «Доступно и точно о главном в мировой науке». Международный ежегодник. – М.: Знание, 1991. – 400 с.
97. Хупе К.П., Розинг Г., Шренкер Х. Аппаратура. – В кн.: Высокоэфетивная жидкостная хроматография в биохимии. – М.: Мир, 1988. – С. 100-170.
98. Abdel Fattah W., Hammad T. Chondroitin Sulfate and Giucosamine: a review of the Safety Profi le // JANA. – 2001. – Vol. 3, № 4. – P. 16-23.
99. Adam M. Welche Wirkung haben Gelatinepraparate // Therapiewoche. – 1991. – Vol/.1. – P. 2456-2461
100. Adam M. Gelatine – Moglicher medizinischer Einsaltz // Apotheker Journal Heft. – 1995. – Vol. 9. – P. 18-22
101. Alves M.L, Straus A., Takahashi H., Michelacci J.M. Prodaction and characterization of monoclonal-antibodies to shark cartilage proteoglycan // Brazilian journal of medical and biological research. – 1994. – Vol. 27, № 9. – P. 2103–2108.
102. D,Arcy S.M., Carney S.L., Howe T.J. Preliminary investigation into the purifi cation, NMR analysis, and molecular modeling of chondroitin sulfate epitopes // Carbohydrate research. – 1994. – Vol. 255. – P. 41–59.
103. Balazs E.A. The amino sugars: The chemistry and biology of compounds containing amino sugars. – NY, 1965. – P. 401–460.
104. Bekesi J.G., Bekesi E., Winzler R.J. Inhibitory effect of D-glycosamine and other sugars on the biosynthesis of protein, ribonucleic acid and deoxyribonucleic in normal and neoplastic tissue // Journal biological chemistry. – 1969. – Vol. 244, № 14. – P. 3766–3772.
105. Bekesi J.G., Winzler R.J. Inhibitory effect of D-glycosamine on the growth of Walker 256 carcinosarcoma and on protein, RNA and DNA synthesis // Cancer research. – 1970. – Vol. 30, № 12. – P. 2905–2912.
106. Bianco P., Silvestrini G., Termine J., Bonucci E. Immunohistochemical localization of osteonectin in developing human and calf bone using monoclonal antibodies // Calcify Tissue Interaction. – 1988. – Vol. 43. – P. 155–161.
107. Boas N.F. Method for the determination of hexosamines in tissues // Journal of Biological Chemistry. – 1953. – Vol. 204, № 2. – P. 553–565.
108. Cho J, KimY. Sharks: A potential source of antiangiogenic factors and tumor treatments // Marine biotechnology. – 2002. – Vol. 4, № 6. – P. 521–525.
109. Docherty A.J.P., J.O’Connel, Crable T., Angal S., Murphy G. The matrix metalloproteinase and their natural inhibitors: prospects for treating degenerative tissue diseases // Trends Biotechnology. – 1992. – Vol. 10. – P. 200–207.
110. De Clerck J.A., Jean T.D, Chan D., Shimada H., Langeley K.E. Inhibition of tumor invasion of Smooth Muscle Cell Layers by recombinant human metalloproteinase inhibitor // Cancer Research. – 1991. – Vol. 51. – P. 2151–2157.
111. Doyle J. Aging changes in cartilage from Squalus acantithias // Comparative biochemistry and physiology. – 1968. – Vol. 25, № 1. – P. 201–206.
112. Folkman J. An inhibition of tumor angiogenesis mediated by cartilage // Cancer. – 1963. – Vol. 16. – P. 453–455.
113.Folkman J. Isolation of a cartilage factor that inhibits tumor neovascularisation // Science. – 1976. – Vol. 193. – P. 70–71.
114. Fosang A., Last K., Knauper V., Murphy G., Neame P. Degradation of cartilage aggrecan by collagenase-3 (MMP-13) // FEBS Letters. – 1996. – Vol. 380. – P. 17–20.
115. Grzesik WJ, van der Pluijm G, Gehron Robey P. Osteoblastbone matrix interactions // Italic Journal Mineral Elect. Metabolism. – 1993. – Vol. 7. – P. 253–255.
116. Hunt S. Polysaccharide-protein complexes in invertebrates – London, New-York: Academic press, 1970. – 329 p.
117. Imanari T., Toida T., Koshiishi I., Toyoda H. Highperformance liquid chromatographic analysis of glycosaminoglycan-derived oligosaccharides // Journal of Chromatography A. – 1996. – Vol. 720. – P. 275–293.
118. Karamanos N.K., Axelsson S., Vanky P., Tzanakakis G.N., Hjerpe A. Determination of hyaluronan and galactosaminoglycan disaccharides by high-performance capillary electrophoresis at the attomole level. Applications to analyses of tissue and cell culture proteoglycans // Journal of Chromatography A. – 1995. – Vol. 696. – P. 295–305.
119. Kuettner K., Judith H., Eisenstein R., Harper E. Collagenese inhibition by cationic proteins derived from cartilage and aorta // Biochemical and biophysical research communications. – 1976. – Vol. 72, № 1. – P. 40–46.
120. Lafont F., Rouget M., Treller A., Prochiantz A., Rousselet A. In vitro control of neuronal polarity by glycosaminoglycans // Development.–1992. – Vol. 144, № l. – P. 17.
121. Lane I.W. Sharks don /t get cancer. – Garden City, NY: Avery Publishing Group, 1992
122. Langmaier F., Mladek M., Kolomaznik K., Sukop S. Isolation of elastin and collagen polypeptides from long cattle tendons as raw material for the cosmetic industry // International journal of cosmetic science. – 2002. – № 24. – P. 273–279.
123. Langer R., Brem H., Falterman K., Klein M., Folkman J. Isolation of a cartilage factor that inhibits tumor neovascularisation // Science. – 1976. – Vol. 193. – P. 70–71.
124. Lee A., Langer R. Shark cartilage contains inhibitors of tumor angiogenesis // Science. – 1983. – Vol. 221. – P. 1185–1187.
125. Liang J.H., Wong K.P. The characterization of angiogenesis inhibitor from shark cartilage // Advanced Experimental Medical Biology. – 2000. – Vol. 476. – P. 209–232.
126. Mashburn T.A., Hoffman J. The presence of collagen in proteinpolysaccaride from shark cartilage // Biochemical and biophysical research communications. – 1967. – Vol. 29, № 5. – P. 686–691.
127. Masumura Y. Changes with age of water-binding capacity and acid mucopolysacharide content in the rat skin // Journal gerontology. – 1971. – Vol. 26, № 3. – P. 386–390.
128. Mignatti P., Tsuboi R., Robbins E., Rifkin B.R. In vitro angiogenesis on the human amniotic membrane: requirement for basic fi broblast growth factor – induced proteinases // Journal Cell Biology. – 1989. – Vol. 108. – P. 671-682.
129. Miller E.J. Characterization of notochord collagen as a cartilagetype collagen // Biochemical and biophysical research communications. – 1974. – Vol. 60, № 1. – P. 424-430.
130. Milner J. M., Elliot S.F., Cawston T.E. Activation of collagenases is a key control point in cartilage collagen matrix degradation // International journal of experimental pathology. – 2000. – Vol. 81. – P. 14–15.
131. Mosher D.F. Fibronectin. – New York: Academic Press, 1989.
132. Murphy G., Koklitis P., Carne A.F. Dissociation of tissue inhibitor of metalloproteinases (TIMP) from enzyme complexes yields fully active inhibitor // Biochemical Journal. – 1989. – Vol. 261. – P. 1031–1034.
133. Murphy G. The N-terminal domain of tissue inhibitor of metalloproteinases retains metalloproteinase inhibitory activity // Biochemistry. – 1991. – Vol. 30. – P. 8097–8102.
134. Neamen P., Joung C., Treep J. Primary structure of a protein isolated from Reef Shark cartilage that is similar to the mammalian C-type lectin homolog tetranectine // Protein science. – 1992. – Vol.1. – P. 161–168.
135. Oikawa T, Ashino-Fuse H, Shimamura M, Koide U, Iwaguchi A novel angiogenic inhibitor derived from Japanese shark cartilage (I). Extraction and estimation of inhibitory activities toward tumor and embryonic angiogenesis // Cancer Letters. – 1990. – Vol. 15. – P. 181–186.
136. Otsuka K., Pitara S., Overall C.M., Aubin J.E., Sodck J. Biochemical comparison of fi broblast populations from different periodontal tissues: characterization of matrix protein, and collagenolytic enzyme synthesis // Bio-chemistry Cell Biology. – 1988. – Vol. 66. – P. 167–176.
137. Palmieri L., Conte A. Metabolic rate of exogenous chondroitin sulfate in the experimental on the animals // Drug Research. – 1990. – Vol. 40, № 3. – P. 17–23.
138. Pool R. Proteoglycans in health and disease: structure and function // Biochemistry journal. – 1986. – Vol. 236. – P. 1–14.
139. Ponton A., Coulombe B., Skup D. Decreased expression of tissue inhibitor of metalloproteinases in metastatic tumor cells leading to increased levels of collagenase activity // Cancer research. – 1991. – Vol. 51. – P. 2138–2143.
140. Prince C., Oosawa T., Butler W., Tomana M., Bhown A., Bhown M., Schroheuloher R. Isolation, characterization and biosynthesis of a phosphorylated glycoprotein from rat bone // Journal Biology Chemistry. – 1987. – Vol. 262. – P. 2900-2907.
141. Prodi G. Data on dermis mucopolysaccharides and their evolution in growing animals // Biochemistry et physiology tissue. – 1966. – P. 33-39.
142. Prudden J. The acceleration of wound healing with cartilage // Surgeon Gynecology. – 1957. – P. 105-283.
143. Rama S., Chandrakasan G. Distribution of different molecular species of collagen in the vertebral cartilage of shark (Carcharius acutus) // Connect Tissue Research. – 1984. – Vol. 12. – P. 11-19.
144. Rise J., Willamson M., Price P. Isolation an sequence of the vitamin-K-depended matrix Gla protein from the calcifi ed cartilage of Soupfi n shark // Journal an bone and mineral research. – 1994. – Vol. 9, № 4. – P. 567–576.
145. Rosenberg L., Johnson B., Schubert M. Proteinpolysacharides from human articular and costal cartilage // Journal clinical investigation. – 1965. – Vol. 44, № 10. – P. 1647-1656.
146. Ruoslahti E. Proteoglycans in cell regulation // J.Biol. Chem. – 1989. – Vol. 264. – P. 13369–13372.
147. Sage E.N. Culture chock: selective uptake and rapid release of a novel serum protein by endothelial cells in vitro // The Journal of biological chemistry. – 1986. – Vol. 261. – P. 7082–7092.
148. Setnikar A., Giacchetti C. et al. Pharmacokinetics of Giucosamine in Dog and Man // Drug Research. – 1986. – Vol. 36, № 4. – P. 70-73.
149. Sorgente N., Keuttner K., Soble L., Eisenstein R. // Lab. investigation, 1975 in Langer R., Brem H., Falterman K., Klein M., Folkman J. Isolation of a cartilage factor that inhibits tumor neovascularisation // Science. – 1976. – Vol. 93. – P. 70-71.
150. Stracke J., Fosang A., Last K., Mercuri F. Matrix metalloproteinase 19 and 20 cleave aggrecan and cartilage oligomeric matrix protein (COMP) // FEBS Letters. – 2000. – Vol. 478. – P. 52-56.
151. Sugahara K., Ohi J., Harada T., Dewaard P., Vliegenthart J. Structural studies on sulfated oligosaccharides devived from the carbohydrateprotein linkage region on chondroitin-6-sulfate proteoglycans of shark cartilage. 1. 6 compaunds compounds containing 0 or 1 sulfate and/ or phosphate residue. 2. 7 compounds containing 2 or 3 sulfate residues // The Journal of biological chemistry. – 1992. – Vol. 267. – P. 6027-6043.
152. Susumu H., Hidetaka Y., Kiyoshi T. Use of Fourier transform 13C nuclear magnetic resonance spectroscopy for sulfate placement in chondroitin sulfates // Journal of Biochemistry. – 1974. – Vol. 76, № 1. – P. 209-211.
153. Tanaka K. Physicochemical properties of chondroitin sulfate // Journal biochemistry. – 1978. – Vol. 83. – P. 647-659.
154. Termine J.D, Kleinman H.K, Whitson S.W, Conn K.M, McGarvey M.L, Martin G.R. Osteonectin, a bone-specifi c protein linking mineral to collagen // Cell. – 1981. – Vol. 26. – P. 99-105.
155. Timothy E, Michael P. Giucosamine and Chondroitin for Treatment of Osteoarthritis // JANA. – March 15. – 2000. – Vol. 283, № 11. – P. 33-37.
156. Tryggvason K., Hoyhtya M., Salo T. Proteolytic degradation of extracellular matrix in tumor invasion // Biochemistry Biophysical Acta – 1987. – Vol. 907. – P. 191-217.
157. Wewer U., Ibaraci K. A potential role for tetranectin in mineralisation during osteogenesis // Journal of cell biology. – 1994. – Vol. 127. – P. 1767-1769.
158. Yip D., Ahmad A., Karapetis C., Hawkins C., Harper P. Matrix metalloproteinase inhibitors: applications in oncology // Investigational new drugs. – 1999. – Vol. 17. – P. 387-399.